不需要假设的测量
尽管有很多方法可以确定蛋白质，生物大分子和合成聚合物等大分子的摩尔质量或分子量，但只有一种方法可以快速有效地确定溶液中的绝对分子量：多角度静态光散射（MALS）。 MALS结合了对光散射强度和浓度的精确测量，可以对溶液性质的分子量进行严格的第一性原理计算-无需假设其构象或形状，也不会干扰样品。
尽管色谱柱校准表明血红蛋白比BSA小得多，但MALS表明它们确实具有相似的摩尔质量。 血红蛋白的多分散性（此处被视为峰的尾随分子量降低）是由于单体，二聚体和四聚体之间的动态平衡所致。
识别
摩尔质量是鉴定蛋白质、其低聚物或复合物的关键，然而太多的蛋白质研究人员依赖于通过SDS-PAGE或传统的大小排除色谱法（SEC）对分子量进行简单、无效的分析。这些技术引用了构象和理想基质相互作用的假设，这些假设可能会用模棱两可或完全不正确的结果愚弄科学家，从而导致在科学出版物上对他们的数据进行完全不准确的解释。
多角度光散射与SEC（SEC-MALS）相结合，可以精确测定蛋白质、低聚物和复合物的分子量，而不考虑构象或非理想的柱相互作用。这是因为SEC-MALS对摩尔质量进行了严格的第一性原理分析，不依赖于保留时间或参考分子的校准。SEC柱的唯一功能是按大小分离分子，而MALS则独立确定洗脱蛋白质的摩尔质量。
共轭
许多有趣和有用的大分子由两种化学和物理上不同的物种组成，它们共价结合。这使得通过尺寸排除色谱法很难描述摩尔质量和粒径的基本性质，因为没有校准标准来表示这些复合物的洗脱行为。通常，一个或两个主要成分不适用于质谱分析。
多角度光散射（MALS）、紫外和折射率（RI）检测与尺寸排除色谱结合，加上ASTRA的共轭分析算法，为共轭大分子的表征提供了解决方案，例如：
- 嵌段共聚物
- 糖蛋白和脂蛋白
- 聚乙二醇化蛋白质
- 溶解在洗涤剂胶束中的膜蛋白
- 蛋白多糖疫苗
- 抗体-药物偶联物
从概念上讲，一种由蛋白质（含紫外发色团）和改性剂如聚乙二醇（PEG）组成的复合物可以通过结合来自两种不同测量的信息进行分析。 紫外线吸收决定蛋白质浓度，而RI决定总大分子浓度。 改性剂浓度只是这两者之间的差异（实际上，准确的计算考虑了这两种物质的消光系数和折光率）。 这两个测量值足以确定复合物中蛋白质和修饰剂的比例。 但是，该分析无法确定物种的总质量或低聚状态。
结合MALS-UV-RI分析和大小排阻色谱，可以分析结合蛋白。
MALS检测器的加入为完全共轭表征提供了答案。由于光散射与摩尔质量和浓度的乘积成正比，因此这三个信号的组合不仅足以确定比例，而且足以确定每种成分的实际摩尔质量，从而确定低聚物状态。该信息对于评估缀合物的聚集，测量嵌段共聚物的摩尔质量或确定是否存在洗涤剂溶解的膜蛋白作为天然低聚物至关重要。
膜蛋白
用洗涤剂溶解的膜蛋白由于表面活性剂胶束包裹在蛋白质表面，使得用传统技术甚至质谱法分析膜蛋白尤其困难。变性SDS-PAGE使天然低聚物离解并排除其鉴定，而交联质谱可以产生溶液中不存在的低聚物。
同样，高度糖基化的蛋白质不能用球状蛋白的参考标准或通用模型来表示，因此不适合用传统技术进行分析。
通过结合SEC（SEC-MALS）的多角度光散射可以解决这些挑战，该技术可以通过组合来自SEC分离下游的三个检测器的数据（UV，MALS和示差折光率（dRI））来区分蛋白质及其相关的去污剂或碳水化合物 ）。 ASTRA的共轭分析算法可计算蛋白质成分和共轭或胶束成分的摩尔质量。 蛋白质的真正寡聚或复合状态以及糖基化程度是明确确定的。